Die Niveaus der strukturellen Organisation der Proteinmoleküle oder Proteinstruktur

Die Struktur des Proteinmoleküls ist seit über 200 Jahren untersucht. Sie ist für viele Proteine bekannt. Einige von ihnen wurden synthetisiert (beispielsweise Insulin, RNase). Die grundlegende strukturelle und funktionelle Einheit der Proteinmoleküle aus Aminosäuren. Ferner können die Carboxyl- und Aminogruppen und Proteine enthalten andere funktionelle Gruppen, die ihre Eigenschaften zu bestimmen. Solche Gruppen umfassen in dem seitlichen Abzweigungen Proteinmolekül platziert: Carboxygruppe von Asparaginsäure oder Glutaminsäure, eine Aminogruppe von Lysin oder Hydroxylysin, Guanidingruppe von Arginin, die Imidazolgruppe von Histidin, die Hydroxylgruppe von Serin und Threonin, eine Phenolgruppe von Tyrosin, die Sulfhydrylgruppe von Cystein, Disulfid- Gruppe von Cystin, Thioethergruppe von Methionin, Phenylalanin benzelnoe Kern, aliphatische Ketten mit anderen Aminosäuren.

Es gibt vier Stufen der strukturellen Organisation der Proteinmoleküle.

Die Primärstruktur des Proteins. Aminosäuren in dem Proteinmolekül miteinander durch Peptidbindungen verbunden sind, so dass die Primärstruktur zu bilden. Es hängt von der qualitativen Zusammensetzung der Aminosäuren, deren Anzahl und die Sequenz zwischen den Verbindungen. Die Primärstruktur des Proteins am häufigsten von Sanger bestimmt. Das Testprotein wird mit einer Lösung ditroftorbenzola (DNP) behandelt, wodurch dinitrophenyl-Protein (Protein-DNP). Anschließend DNP-hydrolysiertes Protein Rückstand Proteinmolekül und DNP-Aminosäure gebildet ist. DNP-Aminosäure aus dieser Mischung und messbarer Hydrolyse gewonnen. Die Produkte der Hydrolyse sind Aminosäure- und Dinitrobenzol. Der Rest des Proteinmoleküls reagieren mit den neuen Teilen von DNP, solange das gesamte Molekül nicht nach unten brechen in Aminosäuren. Auf der Grundlage der quantitativen Untersuchung von Aminosäuren, um die Primärstruktur des einzelnen Schaltungs Proteins auf. Bekannte Primärstruktur von Proteinen Insulin, Myoglobin, Hämoglobin, Glukagon und viele andere).

Nach der Methode von Edman Protein mit Phenylisothiocyanat behandelt. Manchmal mit proteolytischen Enzymen – Trypsin, Pepsin, Chymotrypsin, Peptidase, usw.

Die Sekundärstruktur des Proteins. Amerikanische Wissenschaftler, Röntgenanalyse unter Verwendung gefunden, dass die Protein-Polypeptid-Ketten existieren oft in Form von alpha-Helices und manchmal Beta-Strukturen.

Alpha-Helix mit Vergleich einer Wendeltreppe, die die Funktion der Grade an Aminosäureresten führen. In Molekülen fibrilläre Proteine (Seidenfibroin) Polypeptidkette ist fast vollständig gestreckt (beta-Struktur) und in Form von Kugeln, stabilisiert durch Wasserstoffbindungen angeordnet.

Alpha-Helix kann in den synthetischen Polypeptiden gebildet wird spontan (Dederon, Nylon), welche haben ein Molekulargewicht von 10 bis 20 Tausend. Ja. An bestimmten Teilen des Moleküls Proteine (Insulin, Hämoglobin, RNAse) bricht die alpha-helikalen Konfiguration der Peptidkette und sind helikale Struktur eines anderen Typs ausgebildet ist.

Die Tertiärstruktur des Proteins. Spiralabschnitte der Polypeptidkette des Proteinmoleküls sind in verschiedenen Beziehungen, die tertiäre bestimmen (dreidimensionale) Struktur, Form und Gestalt des Volumens des Proteinmoleküls. Es wird angenommen, dass die Tertiärstruktur der automatischen und mit Aminosäureresten des Lösungsmittelmoleküls aufgrund einer Wechselwirkung auftritt. Somit hydrophober Radikale „gezogen“ in das Proteinmolekül, bilden ihre Trockenzone und hydrophile Gruppen sind gegenüber dem Lösungsmittel ausgerichtet, die energetisch günstiger Bestätigungen Molekül zur Bildung führt. Dieser Prozess wird durch die Bildung von intramolekularen Bindungen begleitet. Die Tertiärstruktur des Proteinmoleküls für RNAse transkribiert, Hämoglobin, Lysozym von Hühnereiern.

Die Quartärstruktur des Proteins. Diese Art der Struktur des Proteinmoleküls tritt als Folge der Assoziation von mehreren Untereinheiten in ein einziges Molekül integriert. Jede Untereinheit weist eine primäre, sekundäre und tertiäre Struktur.