Was ist die Funktion des Enzyms Protein? Die enzymatische Funktion von Proteinen: Beispiele

Die Arbeit unseres Körpers – ein sehr komplexer Prozess, in dem Millionen von Zellen beteiligt sind, Tausende von verschiedenen Substanzen. Aber es gibt einen Bereich, der auf die spezifischen Proteine völlig abhängig ist, ohne die die menschliche oder tierische Leben völlig unmöglich wäre. Wie Sie wahrscheinlich erraten, reden wir jetzt über die Enzyme.

Heute werden wir die enzymatische betrachten Funktion von Proteinen. Dies ist ein wichtiger Bereich der Biochemie.

Da die Grundlage dieser Substanzen überwiegend Proteine sind, dann können sie von ihnen in Betracht gezogen werden. Sie sollten wissen, dass für das erste Mal, Enzyme in den 30er Jahren des 19. Jahrhunderts entdeckt wurden, nur die Wissenschaftler mehr nahm als ein Jahrhundert, um zu einer mehr oder weniger einheitliche Definition für sie ankommen. Also, welche Funktion wird durch Protein-Enzym durchgeführt? Auf diesem, sowie deren Struktur und Reaktionen der Beispiele werden Sie aus diesem Artikel lernen.

Sie müssen verstehen, dass nicht jedes Protein ein Enzym sein kann, auch in der Theorie. Globuläre Proteine nur fähige Form katalytische Aktivität in Bezug auf andere organischen Verbindungen aufweisen. Wie bei allen natürlichen Verbindungen in dieser Klasse sind Enzyme von Aminosäureresten zusammengesetzt ist. Man beachte, daß die enzymatische Funktion von Proteinen (von denen Beispiele in dem Artikel wird) nur deren durch eine Masse molar durchgeführt werden, kleiner ist als 5000.

Was ist ein Enzym, die moderne Definition

Enzyme – ein Katalysator des biologischen Ursprungs. Sie haben die Fähigkeit, die Reaktion aufgrund des engen Kontakts zwischen den Reaktanten (Substrate) zu beschleunigen. Wir können sagen, dass die enzymatische Funktion von Proteinen – ein Prozess einige Katalyse biochemischer Reaktionen, die zu einem lebenden Organismus einzigartig sind. Nur ein kleiner Teil von ihnen kann im Labor reproduziert werden.

Es sollte, dass es in diesem Bereich festgestellt werden, hat sich in den letzten Jahren einige Durchbruch. Wissenschaftler nach und nach haben nahe kommen künstliche Enzyme zu schaffen, die nicht nur zu wirtschaftlichen Zwecken verwendet werden kann, sondern auch Medizin. Es wird Enzyme entwickelt, die effektiv auch kleine Bereiche der beginnenden Krebs zerstören kann.

Welche Teile des Enzyms direkt an der Reaktion beteiligt?

Man beachte, dass in Kontakt mit dem Substrat nicht den ganzen Körper des Enzyms enthält, aber nur einen kleinen Ausschnitt aus dem die aktiven Stelle genannt. Das ist ihre wichtigste Eigenschaft der Komplementarität. Dieses Konzept setzt voraus, dass das Enzym optimal auf das Substrat in Form und ihre physikalischen und chemischen Eigenschaften geeignet ist. Wir können sagen , dass die Funktion von Enzymen sind in diesem Fall wie folgt vor :

• Ihr Wasser kommt von der Mantelfläche.
• Es gibt eine gewisse Deformation (Polarisation, zum Beispiel).
• Danach werden sie in einer besonderen Weise in dem Raum angeordnet, während näher zueinander bewegen.

Diese Faktoren führen zur Beschleunigung der Reaktion. Lassen Sie uns nun einen Vergleich zwischen den Enzymen und anorganischen Katalysatoren machen.

Wie Sie sehen können, erfordert die enzymatische Funktion von Proteinen Spezifität. Von selbst hinzufügen wird auch, dass viele dieser Proteine haben auch artspezifisch. Einfach ausgedrückt, kaum menschliche Enzyme für ein Meerschweinchen geeignet.

Wichtige Informationen über die Struktur von Enzymen

Die Struktur dieser Verbindungen ist sofort drei Ebenen getrennt. Die Primärstruktur kann durch die Aminosäurereste identifiziert werden, die Teil der Enzyme sind. Da die enzymatischen Funktion von Proteinen, von denen Beispiele haben wir immer wieder in diesem Artikel zitiert, können durch bestimmte Kategorien von Verbindungen, die nur durchgeführt werden, so dass sie auf dieser Basis genau zu identifizieren, ist ganz real.

In Bezug auf die Sekundärstufe, wird das Zubehörteil dazu durch zusätzliche Bindungstypen bestimmt, die zwischen diesen Aminosäureresten auftreten. Diese Kommunikation Wasserstoff, elektrostatische, hydrophobe und Van der Waals-Wechselwirkungen. Als ein Ergebnis der Spannung, die diese Verbindungen in verschiedenen Teilen des Enzyms α-Helix, die Schleife und β-Stränge verursachen.

Die Tertiärstruktur ist ein Ergebnis der Tatsache, dass relativ große Teile der Polypeptidkette einfach falten. Die erhaltenen Stränge sind Domänen genannt. Schließlich nimmt die endgültige Bildung dieser Struktur erst nach einer stabilen Wechselwirkung zwischen verschiedenen Domänen aufgebaut. Es sollte, dass die Bildung der Domänen daran erinnert werden, sich in eine völlig unabhängige Weise voneinander los.

Einige Domain-Eigenschaften

Typischerweise, aus der die Polypeptidkette sie gebildet sind, besteht aus etwa 150 Aminosäureresten. Wenn Domänen miteinander in Wechselwirkung treten, gebildet globule. Da die Funktion durch die enzymatische aktiven Stellen auf deren Basis durchgeführt wird, sollte die Bedeutung dieses Prozesses verstehen.

Die Domäne selbst ist dadurch gekennzeichnet, daß zwischen den Aminosäureresten in ihrer Struktur zahlreiche Wechselwirkungen sind. Ihre Zahl ist viel höher für die Reaktionen zwischen sich Domänen. Somit ist der Hohlraum zwischen ihnen relativ „anfällig“ auf Aktionen von verschiedenen organischen Lösungsmitteln. Das Volumen in der Größenordnung von 20 bis 30 Kubik Angstrom, die mehrere Wassermoleküle paßt. Verschiedene Domänen haben oft eine völlig einzigartige dreidimensionale Struktur, die mit der Leistung ganz anderer Funktionen zugeordnet ist.

aktive Zentren

In der Regel werden die aktiven Zentren streng zwischen Domänen befinden. Dementsprechend, von denen jeder spielt eine sehr wichtige Rolle im Verlauf der Reaktion. Aufgrund dieser Anordnung der Domänen gefunden beträchtlicher Flexibilität, Beweglichkeit im Bereich des Enzyms. Dies ist äußerst wichtig, da die enzymatische Funktion nur solche Verbindungen durchgeführt wird, die in geeigneter Weise seine räumliche Position ändern.

Zwischen Polypeptid- Bindungslänge in dem Körper des Enzyms und durch, wie komplexe Funktionen, die sie durchgeführt wird, ist es eine direkte Verbindung. Komplikationsrate Rolle sowohl durch Ausbilden der aktive Stelle der Reaktion zwischen der katalytischen Domäne und aufgrund der Bildung von völlig neuen Domänen erreicht.

Einige Proteine, Enzyme (Beispiele – Lysozym und Glykogen) können stark variieren in der Größe (129 und 842 Aminosäurereste, jeweils), obwohl die Reaktion der Spaltung von chemischen Bindungen des gleichen Typs katalysiert wird. Der Unterschied ist , daß die massiveren und große Enzyme der Lage sind , besser im Raum um seine Position zu steuern, die eine größere Stabilität und sorgt für die Geschwindigkeit der Reaktion.

Die Klassifizierung von Enzymen Haupt

Derzeit akzeptiert und weit verbreitet in der Welt ist die Standard-Klassifikation. Nach ihr, steht es sechs Hauptklassen, mit den entsprechenden Unterklassen. Wir betrachten nur der Grund. Hier sind sie:

1. Oxidoreduktasen. Die Funktion von Enzymen in diesem Fall – Stimulation Redoxreaktionen.

2. Transferasen. Kann die Transfersubstrate zwischen den folgenden Gruppen durchführen:

• Ein-Kohlenstoff-Einheiten.
• Reste von Aldehyden und Ketonen.
• Acyl- und Glycosyl-Komponenten.
• Alkylreste (als Ausnahme kann nicht ertragen CH3).
• Stickstoffhaltige Basen.
• Gruppen, die Phosphor.

3. Hydrolases. In diesem Fall ist die enzymatische Funktion der Proteine der folgenden Arten von Verbindungen zu spalten:

• Ester.
• Glykoside.
• Ester und Thioester.
• Peptidtyp Bindungen.
• Beziehungstyp CN (mit Ausnahme des gleichen Peptids).

4. Lyasen. Die Lage ist, Gruppen mit anschließender Bildung einer Doppelbindung gelöst wird. Das Weiteren kann es den umgekehrten Prozess durchführt: ausgewählte Gruppen Fügen an Doppelbindungen.

5. Isomerasen. In diesem Fall wird die enzymatische Funktion von Proteinen isomere Katalysereaktionen kompliziert. Zu dieser Gruppe gehören die folgenden Enzyme:

• Racemase, Epimerase.
• Tsistransizomerazy.
• Die intramolekulare Oxidoreduktasen.
• Die intramolekulare Transferasen.
• Die intramolekulare lyase.

6. Ligasen (sonst als Synthetase bekannt). Sie sind für die Spaltung von ATP verwendet, während einige Verbindungen bilden.

Es ist einfach, dass die enzymatische Funktion von Proteinen zu bemerken ist unglaublich wichtig, da sie zu einem gewissen Grad Kontrolle sind praktisch alle Reaktionen statt jeder Sekunde in Ihrem Körper.

Was bleibt von dem Enzym nach der Wechselwirkung mit dem Substrat?

Oft ist das Enzym ein Protein globuläres Ursprung, das aktive Zentrum von der durch seine gleichen Aminosäurereste dargestellt wird. In allen anderen Fällen, im Mittelteil fest mit ihm prosthetische Gruppe oder Coenzym (ATP, zum Beispiel) verbunden ist, ist die Beziehung viel schwächer. Ein Katalysator ein Holoenzym genannt, und dessen Rückstand nach dem Entfernen der ATP Apoenzym gebildet.

So ist nach dieser Funktion Enzyme in die folgenden Gruppen eingeteilt:

• Einfacher Hydrolase, Lyase und Isomerase, die Coenzym Basis der Regel nicht enthalten.
• Enzymproteine (Beispiele – einige Transaminase), umfassend eine prosthetische Gruppe (Liponsäure, zum Beispiel). Zu dieser Gruppe gehören viele von Peroxidase.
• Enizmy, für die die Coenzymregeneration erforderlich. Dazu gehören Kinasen, sowie die meisten der Oxidoreduktasen.
• Andere Katalysatoren, deren Zusammensetzung ist noch nicht vollständig verstanden.

Alle Stoffe, die einen Teil der ersten Gruppe sind, werden in der Lebensmittelindustrie weit verbreitet. Alle anderen Katalysatoren erfordern sehr spezifische Voraussetzungen für seine Aktivierung und daher nur im Körper arbeiten, oder in einigen Laborexperimenten. Somit ist die enzymatische Funktion – dies ist eine sehr spezifische Reaktion, die bei der Stimulierung (Katalyse) Reaktionen bei bestimmten Arten von gut definierten Bedingungen des menschlichen oder tierischen Körpers besteht.

Was passiert in der aktiven Stelle, oder warum Enzyme so effektiv arbeiten?

Wir haben wiederholt gesagt, dass der Schlüssel zum Verständnis der enzymatischen Katalyse die Schaffung des aktiven Zentrums ist. Es ist dort, dass die spezifische Bindung des Substrats, die unter solchen Bedingungen sind viel aktiver reagieren. Damit Sie die Komplexität der Reaktionen zu verstehen , wird es durchgeführt wird , ein einfaches Beispiel passieren Glukose Fermentation, ist es einmal 12 Enzyme notwendig! Ebenso schwierig Interaktion möglich wird, nur aufgrund der Tatsache, dass ein Protein, das die enzymatische Funktion führt den höchsten Grad an Spezifität.

Arten von Enzymen Spezifität

Es ist absolut. In diesem Fall wird die Spezifität gezeigt nur eine streng Typ-Enzym definiert. Somit interagiert Urease nur mit Harnstoff. Mit Laktose Milch beim Eintritt in die Reaktion unter allen Bedingungen. Das ist, was Funktion von Proteinen durchgeführt wird, Enzym im Körper.

Darüber hinaus ist die Gruppe nicht ungewöhnlich absolute Spezifität. Wie aus dem Namen ersichtlich ist, gibt es in diesem Fall „Aufnahmefähigkeit“ streng auf eine Klasse von organischen Verbindungen (Ester, einschließlich komplexen Alkohole oder Aldehyde). Beispielsweise Pepsin, das eines der Schlüsselenzyme des Magens ist, zeigt nur eine Spezifität für die Hydrolyse von Peptidbindungen. Alkohol-Dehydrogenase in Wechselwirkung tritt ausschließlich mit Alkoholen und laktikodegidraza nichts anderes als Alpha-Hydroxy-Säure gespalten.

Es kommt auch vor, daß die enzymatische Funktion charakteristisch für eine bestimmte Gruppe von Verbindungen, aber unter bestimmten Bedingungen können die Enzyme wirken auf ganz verschieden von ihrem Haupt „Zweck“ eine Substanz. In diesem Fall „neigt dazu,“ der Katalysator auf eine bestimmte Klasse von Substanzen, aber unter bestimmten Bedingungen können sie spalten und andere Verbindungen (nicht notwendigerweise äquivalent). Doch in diesem Fall wird die Reaktion geht viel langsamer.

Am meisten benutzt für die Fähigkeit von Trypsin bekannt auf Peptidbindungen zu handeln, aber nur wenige Menschen wissen, dass dieses Protein, das die Funktion des Enzyms im Magen-Darm-Trakt durchführt, auch mit unterschiedlichen Ester-Verbindungen reagieren kann.

Schließlich gibt es die Besonderheit der optischen. Diese Enzyme können mit einer Vielzahl von Substanzen in Wechselwirkung treten Liste vollständig, aber nur unter der Bedingung, dass sie eine gut definierte optische Eigenschaften. Somit ist die enzymatische Funktion von Proteinen in diesem Fall, ähnlich dem Prinzip der Aktion ist nicht Enzyme, Katalysatoren und anorganischen Ursprungs.

Welche Faktoren bestimmen die Effizienz der Katalyse?

Heute wird angenommen, dass Faktoren, die einen extrem hohen Wirkungsgrad von Enzymen bestimmen, sind:

• konzentrierende Wirkung.
• räumlicher Orientierungseffekt.
• Die Vielseitigkeit des aktiven Reaktionszentrums.

Im Allgemeinen hat die Wirkung der Substanz-Konzentration nicht aus, daß in den anorganischen Katalysereaktionen unterscheiden. In diesem Fall ist eine Konzentration solchen Substrat, das für alle anderen Dinge, das Volumen der Lösung in dem aktiven Zentrum mehrfach größer ist als ein ähnlicher Wert ist. Im Reaktionszentrum sortiert selektiv Molekül Substanzen, die miteinander reagieren müssen. Es ist nicht schwer zu erraten , dass dieser Effekt führt zu einem Anstieg in der chemischen Reaktionsgeschwindigkeit um mehrere Größenordnungen.

Wenn ein Standard-chemischer Prozess stattfindet, ist es äußerst wichtig, der Teil der zusammenwirkenden Moleküle werden miteinander kollidieren. Einfach gesagt, muss die Substanz des Moleküls zum Zeitpunkt der Kollision strikt relativ zueinander ausgerichtet werden. Aufgrund der Tatsache, dass unter Zwang durchgeführt wird, dann werden alle beteiligten Komponenten in einer bestimmten Zeile angeordnet sind, wird die Reaktion durch Katalyse zu drei Zehner solchen wiederum im aktiven Zentrum des Enzyms beschleunigt.

Multifunktionalität bedeutet in diesem Fall die Eigenschaft aller Komponenten des aktiven Zentrums gleichzeitig (oder streng koordiniert), um auf das Molekül der "verarbeiteten" Substanz einzuwirken. Darüber hinaus ist es (das Molekül) nicht nur richtig im Raum fixiert (siehe oben), sondern verändert auch seine Eigenschaften signifikant. All dies in Kombination führt dazu, dass Enzyme viel einfacher auf dem Substrat in der notwendigen Weise zu handeln.