Proteine: Proteinstruktur und Funktion

Proteine sind organische Stoffe. Diese hochmolekularen Verbindungen zeichnen sich durch eine gewisse Zusammensetzung aus und brechen bei der Hydrolyse in Aminosäuren ein. Proteinmoleküle können von einer Vielzahl von Formen sein, viele von ihnen bestehen aus mehreren Polypeptidketten. Informationen über die Struktur des Proteins werden in der DNA codiert, und der Prozess der Synthese von Proteinmolekülen wird als Translation bezeichnet.

Chemische Zusammensetzung von Proteinen

Das gemittelte Protein enthält:

• 52% Kohlenstoff;
• 7% Wasserstoff;
• 12% Stickstoff;
• 21% Sauerstoff;
• 3% Schwefel.

Proteinmoleküle sind Polymere. Um ihre Struktur zu verstehen, ist es notwendig, herauszufinden, was ihre Monomere sind – Aminosäuren.

Aminosäuren

Sie sind in zwei Kategorien eingeteilt: ständig vorkommend und manchmal aufgetreten. Die ersten umfassen 18 Proteinmonomere und 2 weitere Amide: Aspartat und Glutaminsäure. Manchmal gibt es nur drei Säuren.

Diese Säuren können in unterschiedlicher Weise klassifiziert werden: durch die Art der Seitenketten oder die Ladung ihrer Radikale, und sie können auch durch die Anzahl der Gruppen CN und COOH geteilt werden.

Primäre Struktur des Proteins

Die Sequenz der Aminosäuren in der Proteinkette bestimmt ihre nachfolgenden Organisationsstufen, Eigenschaften und Funktionen. Der Haupttyp der Bindung zwischen den Monomeren ist Peptid. Es wird durch die Entfernung von Wasserstoff aus einem Aminxlota und der OH-Gruppe von der anderen gebildet.

Die erste Ebene der Organisation eines Proteinmoleküls ist die Sequenz der Aminosäuren in ihr, einfach eine Kette, die die Struktur von Proteinmolekülen bestimmt. Es besteht aus einem "Skelett" mit einer regelmäßigen Struktur. Dies ist eine Wiederholungssequenz von -NH-CH-CO-. Einzelne Seitenketten werden durch Aminosäurereste (R) dargestellt, deren Eigenschaften die Zusammensetzung der Proteinstruktur bestimmen.

Auch wenn die Struktur der Proteinmoleküle gleich ist, können sie sich nur von der Tatsache unterscheiden, daß ihre Monomere in der Kette eine andere Sequenz haben. Die Reihenfolge der Aminosäuren im Protein wird durch Gene bestimmt und diktiert bestimmte biologische Funktionen zum Protein. Die Sequenz von Monomeren in Molekülen, die für die gleiche Funktion verantwortlich sind, ist oft in verschiedenen Spezies nahe. Solche Moleküle sind gleich oder ähnlich in der Organisation und führen die gleichen Funktionen in verschiedenen Arten von Organismen – homologe Proteine. Die Struktur, Eigenschaften und Funktionen der zukünftigen Moleküle werden bereits im Stadium der Synthese der Aminosäurenkette verlegt.

Einige gemeinsame Merkmale

Die Struktur der Proteine wurde vor langer Zeit untersucht, und eine Analyse ihrer Primärstruktur erlaubte einige Verallgemeinerungen. Für eine größere Anzahl von Proteinen ist die Anwesenheit von allen zwanzig Aminosäuren charakteristisch , von denen es besonders viele Glycin, Alanin, Asparaginsäure, Glutamin und wenig Tryptophan, Arginin, Methionin, Histidin gibt. Ausnahmen sind nur wenige Gruppen von Proteinen, zB Histone. Sie werden für die DNA-Verpackung benötigt und enthalten viel Histidin.

Die zweite Verallgemeinerung: Bei globulären Proteinen gibt es keine allgemeinen Muster im Wechsel von Aminosäuren. Aber auch in biologischen Polypeptiden weit von der biologischen Aktivität gibt es kleine identische Fragmente von Molekülen.

Sekundärstruktur

Die zweite Organisationsstufe der Polypeptidkette ist ihre räumliche Anordnung, die durch Wasserstoffbrücken beibehalten wird . Trennen Sie die α-Helix und β-fach. Ein Teil der Kette hat keine geordnete Struktur, solche Zonen werden amorph genannt.

Die Alpha-Spirale aller natürlichen Proteine ist richtig gewunden. Die Seitenradikale der Aminosäuren in der Wendel sind immer nach außen gerichtet und befinden sich auf gegenüberliegenden Seiten ihrer Achse. Wenn sie unpolar sind, werden sie auf einer Seite der Spirale gruppiert, was zu Bögen führt, die Bedingungen für die Konvergenz verschiedener Spiralbereiche schaffen.

Beta-Falten – stark verlängerte Spiralen – neigen dazu, sich in das Proteinmolekül nebeneinander auszurichten und bilden parallele und nicht parallele β-fache Schichten.

Tertiäre Struktur des Proteins

Die dritte Ebene der Organisation des Proteinmoleküls ist das Falten von Spiralen, Falten und amorphen Bereichen zu einer kompakten Struktur. Dies ist auf die Wechselwirkung der Seitenradikale der Monomere untereinander zurückzuführen. Solche Links sind in mehrere Typen unterteilt:

• Wasserstoff-Bindungen werden zwischen polaren Radikalen gebildet;
• Hydrophob – zwischen unpolaren R-Gruppen;
• Elektrostatische Anziehungskräfte (Ionenbindungen) – zwischen Gruppen, deren Ladungen entgegengesetzt sind;
• Disulfidbrücken – zwischen den Resten von Cystein.

Die letzte Art der Bindung (-S = S-) ist eine kovalente Wechselwirkung. Disulfidbrücken stärken die Proteine, ihre Struktur wird haltbarer. Aber das Vorhandensein solcher Verbindungen ist nicht notwendig. Zum Beispiel kann Cystein in einer Polypeptidkette sehr klein sein, oder seine Radikale sind nebeneinander angeordnet und können keine "Brücke" erzeugen.

Die vierte Ebene der Organisation

Quaternäre Struktur wird nicht von allen Proteinen gebildet. Die Struktur der Proteine auf der vierten Ebene wird durch die Anzahl der Polypeptidketten (Protomere) bestimmt. Sie sind durch die gleichen Verbindungen wie die vorherige Ebene der Organisation verbunden, mit Ausnahme der Disulfidbrücken. Das Molekül besteht aus mehreren Protomeren, von denen jede eine eigene (oder identische) Tertiärstruktur aufweist.

Alle Ebenen der Organisation bestimmen die Funktionen, die die resultierenden Proteine ausführen werden. Die Struktur der Proteine auf der ersten Ebene der Organisation bestimmt sehr genau ihre nachfolgende Rolle in der Zelle und dem Organismus als Ganzes.

Funktionen von Proteinen

Es ist schwer, sich selbst vorzustellen, wie wichtig die Rolle der Proteine in der Aktivität der Zelle ist. Oft haben wir ihre Struktur betrachtet. Die Funktionen der Proteine hängen direkt davon ab.

Durch die Durchführung einer strukturellen (strukturellen) Funktion bilden sie die Grundlage des Zytoplasmas jeder lebenden Zelle. Diese Polymere sind das Hauptmaterial aller Zellmembranen, wenn sie mit Lipiden komplexiert sind. Dazu gehört auch die Aufteilung der Zellen in Fächer, in denen jeweils ihre Reaktionen ablaufen. Tatsache ist, dass für jeden Komplex von zellulären Prozessen ihre Bedingungen erforderlich sind, vor allem der pH-Wert des Mediums spielt eine große Rolle. Proteine bauen dünne Trennwände, die die Zelle in sogenannte Fächer teilen. Und das Phänomen selbst wurde als Kompartimentierung bezeichnet.

Die katalytische Funktion ist es, alle Zellreaktionen zu regulieren. Alle Enzyme des Ursprungs sind einfache oder komplexe Proteine.

Jede Art von Bewegung von Organismen (die Arbeit der Muskeln, die Bewegung des Protoplasmas in der Zelle, das Flackern der Zilien in den Protozoen usw.) erfolgt durch Proteine. Die Struktur der Proteine ermöglicht es ihnen, sich zu bewegen, bilden Fasern und Ringe. Die Transportfunktion ist, dass viele Substanzen durch spezifische Trägerproteine durch die Zellmembran transportiert werden.

Die hormonelle Rolle dieser Polymere ist sofort verständlich: Eine Anzahl von Hormonen in der Struktur sind Proteine, zB Insulin, Oxytocin.

Die Reservefunktion wird durch die Tatsache bestimmt, dass Proteine Ablagerungen bilden können. Zum Beispiel Lachs-Valgum, Milch-Casein, Pflanzensamen Proteine – sie enthalten eine große Anzahl von Nährstoffen.

Alle Sehnen, Gelenkgelenke, Knochen des Skeletts, Hufe werden von Proteinen gebildet, die uns zu ihrer nächsten Funktion führen – die unterstützende.

Proteinmoleküle sind Rezeptoren, die eine selektive Anerkennung bestimmter Substanzen ermöglichen. In dieser Rolle sind Glykoproteine und Lektine besonders bekannt.

Die wichtigsten Faktoren der Immunität – Antikörper und Komplement-System nach Herkunft sind Proteine. Beispielsweise basiert der Prozess der Blutgerinnung auf Veränderungen im Fibrinogenprotein. Die Innenwände der Speiseröhre und des Magens sind mit einer schützenden Schicht von Schleimproteinen – Lycinen ausgekleidet. Toxine sind auch Ursprungsproteine. Die Basis der Haut, die den Körper der Tiere schützt, ist Kollagen. Alle diese Funktionen von Proteinen sind schützend.

Nun, die letzte Funktion ist regulatorisch. Es gibt Proteine, die die Arbeit des Genoms kontrollieren. Das heißt, sie regulieren Transkription und Übersetzung.

Was auch immer Rollenproteine spielen, die Struktur der Proteine wurde von den Wissenschaftlern schon lange gelöst. Und jetzt eröffnen sie neue Wege, dieses Wissen zu nutzen.