Die Spezifität des Enzyms: Typen und Eigenschaften der Aktion

Das Wort „Enzym“ hat lateinische Wurzeln. Übersetzt bedeutet es „Sauerteig“. Die englische verwendete den Begriff „Enzym“, vom griechischen Begriff abgeleitet dasselbe bedeutet. Enzyme spezialisierte Proteine genannt. Sie sind in den Zellen gebildet und haben die Fähigkeit, den Verlauf der biochemischen Prozesse zu beschleunigen. Mit anderen Worten, wirken sie als biologische Katalysatoren. Betrachten wir weiter an, dass eine Spezifität von Enzymen darstellt. также будут описаны в статье. Arten der Spezifität wird auch in dem Artikel beschrieben.

Allgemeine Merkmale

Die Manifestation der katalytischen Aktivität einiger Enzyme wird durch die Anwesenheit einer Anzahl von Verbindungen der Nicht-Protein-Natur, verursacht. Sie sind genannt Cofaktoren. Sie werden in zwei Gruppen unterteilt: Metallionen, und eine Reihe von anorganischen Substanzen sowie Coenzyme (organic compounds).

Wirkungsmechanismus

Durch ihre chemische Natur sind, Enzyme, eine Gruppe von Proteinen. Doch im Gegensatz zu letzteren enthalten die Elemente in Frage, um die aktive Stelle. Es ist ein einzigartiger Satz von funktionellen Gruppen von Aminosäureresten. Sie sind strikt im Raum orientieren aufgrund der Tertiär- oder Quartärstruktur des Enzyms. Im aktiven Zentrum des Katalysators und der Substratfreisetzungsstellen. Last – ist das, was aufgrund der Spezifität des Enzyms ist. Das Substrat ist die Substanz, die auf das Protein einwirkt. Früher dachte man, dass ihre Interaktion auf einem „Schlüssel-Schloss“ durchgeführt. Mit anderen Worten muss die aktive Stelle eng das Substrat entsprechen. Zur Zeit von einer anderen Hypothese dominiert. Es wird angenommen, dass zunächst keine exakte Übereinstimmung gibt, aber es scheint, im Laufe der Wechselwirkung von Substanzen. Der zweite – ein Katalysator – eine Seite wirkt sich auf die Spezifität der Wirkung. Mit anderen Worten, es definiert die Art der beschleunigten Reaktion.

Struktur

Alle Enzyme sind unterteilt in Ein- und Zweikomponenten. Erstere haben eine Struktur ähnlich der Struktur von einfachen Proteinen. Sie enthalten nur die Aminosäuren. Zweite Gruppe – Eiweiss – enthält Protein und Nicht-Protein-Anteil. Zuletzt wirkt Coenzym zuerst – Apoenzym. Zuletzt bestimmt die Substratspezifität des Enzyms. Das heißt, es führt die Funktion des Substratabschnittes in der aktiven Stelle. Coenzyme bzw. dient als katalytische Region. Es geht um die Spezifität der Wirkung. Wie als Co-Enzyme Vitamine, Metalle handeln und andere niedermolekulare Verbindungen.

Katalyse

Auftreten einer beliebigen chemische Reaktion aufgrund der Kollision von Molekülen in Wechselwirkung Substanzen. Ihre Bewegung im System wird durch das Vorhandensein von möglicher freier Energie bestimmt. Chemische Reaktionen müssen Moleküle, die den Übergangszustand hat. Mit anderen Worten, sollten sie genügend Macht haben, eine Energiebarriere für das Bestehen. Es stellt die minimale Menge an Energie alle Moleküle Reaktivität zu verleihen. Alle Katalysatoren, Enzyme, einschließlich der Lage, die Energiebarriere zu reduzieren. Dies trägt zum beschleunigten Fortschritt der Reaktion.

In was scheint Spezifität von Enzymen?

Diese Fähigkeit wird in der Beschleunigung von nur einer spezifischen Reaktion wider. Enzyme können ein und demselben Substrat beeinflussen. Allerdings wird jeder von ihnen nur die spezifische Reaktion beschleunigen. Die Reaktionsspezifität des Enzyms in dem Pyruvat-Dehydrogenase-Komplex zu sehen. Es enthält Proteine, die PVC zu beeinflussen. Die wichtigsten sind: Pyruvat-Dehydrogenase, Pyruvat-Decarboxylase, Acetyl. Die Reaktion selbst wird als oxidative Decarboxylierung von STC bezeichnet. Das Produkt wirkt als seine Essigsäure aktiv.

Einstufung

Die folgenden Arten von spezifischen Enzymen:

1. Stereochemie. Es liegt in der Fähigkeit einer Substanz, ausgedrückt eine der möglichen Stereoisomeren des Substrats zu beeinflussen. Zum Beispiel ist es wirkt auf fumaratgidrotaza Fumarat fähig. Allerdings hat dies keine Auswirkungen das cis-Isomer – Maleinsäure.
2. Absolut. этого типа выражается в способности вещества влиять только на конкретный субстрат. Die Spezifität des Enzyms dieser Art ist in der Fähigkeit einer Substanz , ausgedrückt nur ein bestimmtes Substrat zu beeinflussen. Zum Beispiel reagiert sucrase nur mit Saccharose, arginase – Arginin und so weiter.
3. Relative. в этом случае выражена в способности вещества влиять на группу субстратов, имеющих связь одинакового типа. Die Spezifität des Enzyms in diesem Fall ist in der Fähigkeit einer Substanz exprimiert , eine Gruppe von Substraten , die eine Bindung des gleichen Typs zu beeinflussen ist. Zum Beispiel reagiert alpha-Amylase mit Glykogen und Stärke. Sie haben eine Verbindung Glycosidart. Trypsin, Pepsin, Chymotrypsin beeinflussen viele Proteine Peptidgruppe.

Temperatur

в определенных условиях. Enzyme sind spezifisch in bestimmten Bedingungen. Für die meisten von ihnen als die besten, um die Temperatur von + 35 … + 45 Grad. Wenn die Substanz in Form von niedrigeren Raten platzieren, wird seine Aktivität verringern. Dieser Zustand wird als eine reversible Inaktivierung bezeichnet. Wenn die Temperatur steigt Fähigkeit wiederhergestellt. Es wird gesagt, dass, wenn es unter Bedingungen gestellt wird, wobei t die oben genannten Werte auch auftreten Inaktivierung ist. in diesem Fall ist es jedoch irreversibel sein, wie durch Absenken der Temperatur wieder hergestellt wird. Dies ist aufgrund der Denaturierung des Moleküls.

Auswirkung des pH

Der Säuregehalt der Ladung des Moleküls abhängt. Dementsprechend beeinflusst der pH-Wert, die Aktivität und die Spezifität der aktiven Stelle des Enzyms. Optimaler Acidität Index für jede Substanz ein. In den meisten Fällen ist es jedoch 4-7. Zum Beispiel für eine alpha-Amylase aus Speichel optimaler Säure beträgt 6,8. Inzwischen gibt es eine Reihe von Ausnahmen. Die optimale Säure Pepsin, beispielsweise 1,5-2,0, Chymotrypsin und Trypsin – 8-9.

Konzentration

Je mehr Enzym vorhanden ist, desto höher ist die Reaktionsgeschwindigkeit. Eine ähnliche Schlussfolgerung kann in Bezug auf die Substratkonzentration gezogen werden. Jedoch theoretisch für jede Substanz eines Sättigen des Zielgehalt bestimmt. Wenn es alle aktiven Stellen werden durch das bestehende Substrat besetzt. будет максимальной, вне зависимости от последующего добавления мишеней. Somit ist die Spezifität des Enzyms ist ein Maximum, und zwar unabhängig von der anschließenden Zugabe der Targets.

Substanz-Regulator

Sie können in Inhibitoren und Aktivatoren unterteilt werden. Beide Kategorien sind unterteilt in unspezifischen und spezifischen. Für den letzteren Typs umfassen avtivatoram zhelchnokislye Salze (Lipase podzheluzhochnoy gland), Chlorionen (alpha-Amylase), Salzsäure (zur Pepsin). Die nicht-spezifische Aktivatoren sind Magnesiumionen, die Kinasen und Phosphatasen beeinflussen, und spezifische Inhibitoren – terminalen Peptide Proenzyme. Letztere sind inaktive Formen von Substanzen. Sie werden durch die Spaltung von terminalen Peptiden aktiviert. Sie entsprechen bestimmte Arten von jedem einzelnen Proenzym. Zum Beispiel wird in einer inaktiven Form von Trypsin in Form von Trypsinogen hergestellt. Sein aktives Zentrum ist die Klemme Hexapeptid geschlossen, was ein spezifischer Inhibitor ist. Der Aktivierungsprozess ist die Spaltung. Die aktive Stelle von Trypsin als Folge davon wird es geöffnet. Die nicht-spezifische Inhibitoren sind Salze von Schwermetallen. Beispielsweise Kupfersulfat. Sie bewirken eine Denaturierung von Verbindungen.

Hemmung

Es kann wettbewerbsfähig sein. Dieses Phänomen wird in dem Auftreten von struktureller Ähnlichkeit zwischen dem Inhibitor und dem Substrat ausgedrückt. Sie greifen in einem Kampf um die Verbindung zum aktiven Zentrum. Wenn das Inhibitor-Gehalt höher ist als das Substrat kopleksferment Inhibitor gebildet wird. Beim Hinzufügen der Stoff Verhältnisänderung Ziel. Als Ergebnis wird der Inhibitor ersetzt. Zum Beispiel, um die Succinat-Dehydrogenase wirkt als Substrat Succinat. Inhibitoren sind Oxalacetat oder Malonat. Wettbewerbsfähige Produkte gelten als die Reaktion zu beeinflussen. Oft sind sie auf Substrate ähnlich. Zum Beispiel für die Glucose-6-Phosphat-Produkt ist Glukose. Das Substrat wird der gleiche Glucose-6-Phosphat sein. Nicht-kompetitive Hemmung wird nicht zwischen den Substanzen zu struktureller Ähnlichkeit bestimmt. Inhibitor und Substrat kann an das Enzym gleichzeitig binden. So gibt es die Bildung einer neuen Verbindung. Sie ist kompleksferment-Substrat-Inhibitor. Bei der Wechselwirkung des aktiven Zentrums ist blockiert. Dies ist auf den mit dem katalytischen Zentrum Inhibitor des aktiven Zentrums binden. Ein Beispiel ist die Cytochrom-Oxidase. Für dieses Enzym dient als Substrat Sauerstoff. Cytochromoxidase Inhibitoren sind Salze der Cyanwasserstoffsäure.

allosterische Regulation

In einigen Fällen, mit Ausnahme des aktiven Zentrums, die die Spezifität des Enzyms bestimmt, gibt es einen anderen Link. Die Komponente wirkt als allosterische es. Wenn der gleiche Name mit ihm ein Aktivator des Enzyms erhöht die Wirksamkeit assoziiert ist. Wenn als Reaktion auf den allosterischen Inhibitor die Mitte eintritt, wobei der Wirkstoff bzw. abnimmt. Zum Beispiel Adenylatcyclase und Guanylatcyclase bezieht sich auf ein Enzym mit allosterische Regulation Typ.