Immunglobulin E und seine physiologische Bedeutung

Immunglobulin E und seine physiologische Bedeutung sind Fragen, die angesprochen werden müssen. Für heute sind verschiedene Arten von Immunglobulinen (Antikörper) bekannt . Es gibt mehrere Arten von Antikörpern, die sich in der Art der Wirkung und dem Mechanismus der antiinfektiösen Immunität unterscheiden. Antikörper provozieren Niederschlag und Flockung von gelösten Bakterienprodukten, Agglomeration und Agglutination von korpuskulären Antigenen (Spirochäten, Viren, Protozoen und Bakterien). Auf der Zellmembran von Vibrios, Trypanosomen und Spirochaeten werden spezifische Komplexe von Immunglobulinen mit Komplement fixiert, was die Thrombozytenadsorption verursacht. In der Regel sind diese infektiösen Agenzien im lymphatischen Gewebe verzögert. Immunglobuline der Klassen M und G zusammen mit Komplement können Spirochäten, Trypanosomen, Bakterien und Viren hydrolysieren.

Die Wirkung von Antikörpern auf den Pathogen wird suspendiert, wenn er die Zelle durchdringt und seine Antigene nicht auf der Oberfläche der Zelle exprimiert werden. Immunglobuline können die Immunresistenz des Körpers verstärken oder schwächen. Der Antigen-Antikörper-Komplex, der einen Überschuss an Antigen enthält, wirkt stimulierend und ein Komplex mit einem Überschuss an Antikörpern bewirkt den entgegengesetzten Effekt. Am häufigsten sind Immunglobuline die Ursache von Autoimmun- und allergischen Komplikationen.

Immunglobulin E wird hauptsächlich in den Zellen der Schleimhäute des Atem-, Magen-Darm-Traktes sowie in regionalen Lymphknoten synthetisiert. Zum ersten Mal wurde als unabhängige Klasse das Immunglobulin E 1966 identifiziert und 1968 erkannte das VOZ das Immunglobulin E als eine unabhängige Klasse von Immunglobulinen.

Proteine dieser Klasse finden sich bei Menschen, Primaten und einigen Labortieren. Die meisten Moleküle des Immunglobulins E sind mit Mastzellen der Haut und Basophilen assoziiert. Da unter normalen Bedingungen die Konzentration des Immunglobulins E im menschlichen Blutserum nur wenige Nanogramm pro Milliliter beträgt, werden die Grundgedanken über die Struktur dieses Moleküls nur auf der Grundlage der Untersuchung mehrerer myeloischer Proteine erhalten. Der sehr geringe Grad an Immunglobulin E im Blutserum ist offensichtlich auf die Tatsache zurückzuführen, dass er in der Lage ist, sich an die Oberfläche der Zellen anzuregen und fest an Mastzellen und Basophilen zu binden.

Es wird angenommen, dass IgG die Hauptklasse von Immunglobulinen ist, die Mastzellen und Basophile zur Teilnahme an allergischen Reaktionen produzieren. Die Höhe dieses Proteins im Blutserum der Patienten mit Allergien steigt und überschreitet in der Regel 350-800 U / mg. Die Gesamt-Immunglobulin-E-Norm bei Kindern unter 12 Monaten beträgt bis zu 15 U / ml. Immunglobulin E spielt eine wichtige Rolle bei sofortigen Überempfindlichkeitsreaktionen. Immunglobulin E-Norm bei Erwachsenen beträgt 0 bis 120 U / ml.

Nach modernen Konzepten ist die Hauptfunktion des Immunglobulins E, die Schleimhäute des Körpers durch Aktivierung lokaler Faktoren von Blutplasma und Effektorzellen zu schützen. Infektiöse Agenzien sind in der Lage, durch die Verteidigungslinie zu brechen, die von Klasse-A-Immunglobulinen gebildet wird. Danach binden Viren oder Bakterien auf der Oberfläche von Mastzellen an spezifische Immunglobuline der Klasse E, als Folge dieser Wechselwirkung erhalten Mastzellen ein Signal für die Isolierung von vasoaktiven Aminen und chemotaktischen Faktoren, was wiederum verursacht wird Der Zustrom von zirkulierendem Blut Ig Klasse G, Komplement, Eosinophilen und Neutrophilen. Der eosinophile chemotaktische Faktor, der aus Mastzellen freigesetzt wird, fördert die Akkumulation von Eosinophilen und die Zerstörung von Helminthen. Es wird vorgeschlagen, dass Immunglobulin E, das auf der Oberfläche des Parasiten adsorbiert ist, Makrophagen aufgrund der Anwesenheit von Fc-Rezeptoren anzieht.